Premio Nobel per la simulazione dei processi chimici

Chi non se li ricorda dalle lezioni di chimica, i modelli molecolari fatti di sfere e aste colorate che dovevano rappresentare gli elementi e i composti chimici? Questi modelli non solo sono rigidi, ma sono anche estremamente limitati in termini di dimensioni e complessità della molecola. Il movimento degli atomi e i singoli passaggi di una reazione chimica sono rimasti a lungo nascosti agli occhi dei ricercatori. Ma poi il computer è arrivato in chimica e con esso la possibilità di modellare realisticamente le molecole e i processi chimici con simulazioni e studiarli in dettaglio.

Il Comitato per il Nobel ha premiato oggi a Stoccolma lo sviluppo di tali simulazioni biomolecolari: Martin Karplus (Università di Harvard), Michael Levitt (Università di Stanford) e Arieh Warshel (University of Southern California, Los Angeles) sono stati insigniti del Premio Nobel per la Chimica per il loro lavoro sulla modellazione biomolecolare. Combinando le simulazioni meccaniche quantistiche con le tecniche classiche di simulazione newtoniana e semplificandole, hanno reso possibile la modellazione di biomolecole anche molto complesse come le proteine. Questi modelli informatici hanno rivoluzionato la ricerca sui processi molecolari.

Segnale di partenza con proteine da 58 particelle

"Warshel, Levitt e Karplus hanno avuto un grande impatto sullo sviluppo della simulazione biomolecolare", afferma Wilfred van Gunsteren, professore emerito di chimica computazionale all'ETH di Zurigo. Il campo di ricerca è iniziato con un workshop a Parigi nel 1976, poco dopo due pubblicazioni chiave dei tre ricercatori ora premiati. In quel workshop, per la prima volta fu simulata una proteina al computer, ricorda van Gunsteren.

Questa prima proteina in silico aveva una struttura molto semplice, composta solo da 58 particelle, i cosiddetti amminoacidi. Da allora, tuttavia, il campo ha fatto enormi progressi. Nel 1996, van Gunsteren e i suoi colleghi hanno pubblicato un modello della proteasi dell'HIV, un enzima del virus HI che causa l'AIDS, con 21.000 atomi. Grazie a nuovi algoritmi, i modelli al computer delle interazioni e dei processi chimici vengono costantemente migliorati. Tali modelli rappresentano oggi molecole con oltre 100.000 atomi.

Progettazione di nuovi principi attivi in un modello computerizzato

"Quasi tutte le strutture proteiche che conosciamo sono state decodificate con l'aiuto di simulazioni al computer", spiega van Gunsteren. La conoscenza di queste strutture consente ai ricercatori di sviluppare nuovi farmaci, ad esempio. Anche in questo caso, i modelli al computer vengono utilizzati dagli scienziati per progettare molecole che inibiscono i processi vitali di un agente patogeno, rendendolo così innocuo. Grazie a questa modellazione, negli anni '90 è stato possibile sviluppare una nuova generazione di farmaci contro il virus HI, che ha migliorato notevolmente le possibilità di sopravvivenza dei pazienti affetti da AIDS.

"Negli esperimenti siamo molto limitati in ciò che possiamo vedere", spiega Peter Chen, professore di chimica degli organi dell'ETH di Zurigo. "Le simulazioni al computer, invece, ci permettono di studiare ogni aspetto desiderato di un processo fin nei minimi dettagli". Durante la sua attività di assistente alla cattedra di Harvard nei primi anni '90, Chen ha conosciuto Karplus e ricorda quanto gli piacesse la sua ricerca. "? una benedizione amare ciò che si fa, e Karplus sembrava sempre farlo".

"Sebbene innumerevoli ricercatori abbiano contribuito alla modellazione dei processi chimici, Karplus, Warshel e Levitt sono all'inizio di questo sviluppo e hanno fatto progredire in modo decisivo il campo per più di tre decenni", afferma van Gunsteren, "il premio Nobel è quindi molto meritato".